Protein: Byggestene af kroppen
Proteiner danner ligeledes strukturer i cellernes membraner. Her medvirker de til at regulere hvilke stoffer der bliver transporteret ind og ud af cellerne fx ved at være receptorer, pumper eller kanaler. Proteiner bruges til opbygning af antistoffer, hormoner og transportstoffer i blod og celler.
Proteiner indgår også i enzymer
Proteiner er store molekyler lavet af små molekyler(aminosyrer)
Der findes især meget protein i muskelceller, hud, hår, negle osv.
Aminosyrer: Byggestenene af protein
Der findes naturligt 20 aminosyrer
Et protein kan bestå af 50 til flere tusinde aminosyrer
Når vi fordøjer vores mad i mave-tarmsystemet, nedbrydes proteinerne til deres aminosyrer som vi optager til blodet og fordeler til enten leveren eller kroppens celler.
8 ud af de 20 er essentielle for mennesket, dvs. mennesket kan ikke lave dem selv, og skal derfor komme gennem føden i de rette mængder
Den gennerelle formel for en aminosyre kan skrives på to måder, fordi H’et i OH i aminosyren er en syre så H’et kan gå over til H2N også bliver den positiv lavet og O’et bliver så negativt ladet
Så derfor er en aminosyrer en amfo-ion
Forskellen på de 20 aminosyrer er R, og det er R der giver proteinet dens egenskaber og funktion
Nogle aminosyres R kan være hydrofile eller hydrofobe, eller være negativt eller positivt ladet
Hvert protein har sin unikke sammensætning af aminosyrer og der findes 100.000 forskellige i kroppen
Bindingen mellem aminosyrer hedder en Peptidbinding (se kemi – bindinger)
Et protein kan indeholde en eller flere polypetidkæder
En peptidkæde vil altid have en fri aminogruppe i den forreste ende og en fri carboxylgruppe i den bagerste ende
(på den måde er man sikker på rækkefølgen af aminosyrer)
N-terminalen: den frie aminogruppe
C-terminalen: den frie carboxylgruppe
Terminal: enden
Proteiners molekylære struktur kan beskrives på 3-4 niveauer:
Primærstrukturen: rækkefølgen af aminosyren fra N-terminalen til C-terminalen i en lige tråd, og rækkefølgen er helt unik for det enkelte protein, og bestemt ud fra den organisme der har dannet proteinet
Sekundærstrukturen: Beskriver lokale områder i polypetidkæden hvor aminosyrer danner nogle karakteristiske foldninger af kæden, og de to typiske strukturer er:
a-helix (alfa-helix): som man kan se danner den en spiralstruktur det sker idet der dannes en hydrogenbinding mellem en CO-gruppe fra en Peptidbinding og en NH-gruppe fra en anden Peptidbinding, der sidder i den aminosyre som er placeret præcis fire aminosyrer længere henne i peptidkæden.
b-foldeblad (beta-foldeblad): ligger områder af peptidkæden i parallelle eller antiparallelle lag og det sker når der opstår hydrogenbindinger mellem CO- og NH-grupper der sidder i lag over for hinanden.
Tertiærstrukturen: angiver den overordnede rumlige opbygning af hele peptidkæden. Den opstår når der dannes forskellige typer bindinger mellem sidekæder af aminosyrer, der sidder langt fra hinanden i primærstrukturen og derfor bliver proteinet krøllet sammen
Disulfidbindinger nævnes både i primærstrukturen, men også i tertiærstrukturen, og det er dem der stabilisere strukturen, hydrogenbindinger, ionbindinger osv. Findes også mellem aminosyrer (se tekst —->)
Til at opretholde en tertiærstruktur skal der være 4-5 forskellige bindingstyper som har forskellige stabilitet
De stærkeste bindinger er elektronparbindingerne i form af disulfidbindinger, og i aftagende styrke kommer dernæst ionbindinger, hydrogenbindinger og ion-dipolbindinger, mens de svageste bindinger er de hydrofobe interaktioner mellem upolære sidekæder.
Et protein vil altid være i den struktur der er mest energifavorable
Det er hele enzymet, da det er her der bliver lavet en aktiv site
Globulær form: når et protein er rundt som en globus
Kvarternærstrukturen: Findes kun hos proteiner der består af mere end en polypeptidkæde, og den holdes sammen af de samme bindingstyper som holder en tærtierstruktur sammen
En Kvarternærstruktur kan kun laves mellem 2 eller flere polypeptidkæder
De bliver holdet sammen af et eller andet mineral det kunne fx være jern i blodet for hæmoglobin
Denaturering: Når den sekundere, tertiære eller kvarternære struktur ødelægges, og proteinet er som regel ødelagt permanent