Protein

Protein: Byggestene af kroppen

Proteiner danner ligeledes strukturer i cellernes membraner. Her medvirker de til at regulere hvilke stoffer der bliver transporteret ind og ud af cellerne fx ved at være receptorer, pumper eller kanaler. Proteiner  bruges  til  opbygning  af  antistoffer,  hormoner og transportstoffer i blod og celler.

Proteiner indgår også i enzymer

Proteiner er store molekyler lavet af små molekyler(aminosyrer)

Der findes især meget protein i muskelceller, hud, hår, negle osv.

Aminosyrer: Byggestenene af protein

Der findes naturligt 20 aminosyrer

Et protein kan bestå af 50 til flere tusinde aminosyrer

Når vi fordøjer vores mad i mave-tarmsystemet, nedbrydes proteinerne til deres aminosyrer  som  vi  optager  til  blodet og fordeler til enten leveren eller kroppens celler.

8 ud af de 20 er essentielle for mennesket, dvs. mennesket kan ikke lave dem selv, og skal derfor komme gennem føden i de rette mængder

Den gennerelle formel for en aminosyre kan skrives på to måder, fordi H’et i OH i aminosyren er en syre så H’et kan gå over til H2N også bliver den positiv lavet og O’et bliver så negativt ladet

Så derfor er en aminosyrer en amfo-ion

Forskellen på de 20 aminosyrer er R, og det er R der giver proteinet dens egenskaber og funktion

Nogle aminosyres R kan være hydrofile eller hydrofobe, eller være negativt eller positivt ladet

Hvert protein har sin unikke sammensætning af aminosyrer og der findes 100.000 forskellige i kroppen

Bindingen mellem aminosyrer hedder en Peptidbinding (se kemi – bindinger)

Et protein kan indeholde en eller flere polypetidkæder

En peptidkæde vil altid have en fri aminogruppe i den forreste ende og en fri carboxylgruppe i den bagerste ende

(på den måde er man sikker på rækkefølgen af aminosyrer)

N-terminalen: den frie aminogruppe

C-terminalen: den frie carboxylgruppe

Terminal: enden

Proteiners molekylære struktur kan beskrives på 3-4 niveauer:

Primærstrukturen: rækkefølgen af aminosyren fra N-terminalen til C-terminalen i en lige tråd, og rækkefølgen er helt unik for det enkelte protein, og bestemt ud fra den organisme der har dannet proteinet

Sekundærstrukturen: Beskriver lokale områder i polypetidkæden hvor aminosyrer danner nogle karakteristiske foldninger af kæden, og de to typiske strukturer er:

a-helix (alfa-helix): som man kan se danner den en spiralstruktur det sker idet der dannes en hydrogenbinding mellem en CO-gruppe fra en Peptidbinding og en NH-gruppe fra en anden Peptidbinding, der sidder i den aminosyre  som er placeret  præcis  fire  aminosyrer længere  henne i peptidkæden.

b-foldeblad (beta-foldeblad): ligger områder af peptidkæden i parallelle eller antiparallelle lag og det sker når der opstår hydrogenbindinger mellem CO- og NH-grupper der sidder i lag over for hinanden.

Tertiærstrukturen:  angiver den  overordnede  rumlige  opbygning  af  hele  peptidkæden.  Den  opstår  når  der  dannes  forskellige  typer  bindinger mellem sidekæder af aminosyrer, der sidder langt fra hinanden i  primærstrukturen og derfor bliver proteinet krøllet sammen

Disulfidbindinger nævnes både i primærstrukturen, men også i tertiærstrukturen, og det er dem der stabilisere strukturen, hydrogenbindinger, ionbindinger osv. Findes også mellem aminosyrer (se tekst —->)

Til at opretholde en tertiærstruktur skal der være 4-5 forskellige bindingstyper som har forskellige stabilitet

De  stærkeste  bindinger er elektronparbindingerne i form af disulfidbindinger, og i aftagende styrke kommer dernæst ionbindinger, hydrogenbindinger og  ion-dipolbindinger,  mens  de  svageste  bindinger  er  de  hydrofobe  interaktioner mellem upolære sidekæder.

Et protein vil altid være i den struktur der er mest energifavorable

Det er hele enzymet, da det er her der bliver lavet en aktiv site

Globulær form: når et protein er rundt som en globus

Kvarternærstrukturen: Findes kun hos proteiner der består af mere end en polypeptidkæde, og den holdes sammen af de samme bindingstyper som holder en tærtierstruktur sammen

En Kvarternærstruktur kan kun laves mellem 2 eller flere polypeptidkæder

De bliver holdet sammen af et eller andet mineral det kunne fx være jern i blodet for hæmoglobin

Denaturering: Når den sekundere, tertiære eller kvarternære struktur ødelægges, og proteinet er som regel ødelagt permanent