Enzymer virker som katalysator i kemiske processer eller forøger hastigheden af en kemisk proces
Et enzym virker på den måde at det foldes på en måde, så der i dets 3D-skruktur dannes et aktivt center hvor substrat bliver omdannet
Substrat: stoffet enzymet omdanner (substrat og enzymet hænger ikke sammen permanent)
Aktive center/site: det sted substratet ryger ind i
Det aktive center er typisk en fordybning i overfladen på enzymet hvor sidekæder fra aminosyrer, der sidder langt fra hinanden, stikker ud i bestemte vinkler og afstande i forhold til hinanden. Disse sidekæder er aktive i forbindelse med selve katalysen. Har enzymet én eller flere cofaktorer tilknyttet, vil de oftest sidde i tilknytning til det aktive center
Enzymets siddekæder er dem der tiltrækker substratet ——->
Enzym-substrat-kompleks: når substratet er bundet/tiltrukket til enzymet med intermolekylære bindinger men ikke omdannet endnu, oftest hydrogenbindinger
Påvirker også bindingen af substratet
Induced fit: når substartet ændre form pga. de intermolekylære bindinger der bliver skabt, og det er 100% afgørende for enzymets katalytiske effekt
Produktet: stoffet eller stofferne substratet bliver omdannet til
Efter et enzym er færdig med at katalysere vender den tilbage til sin oprindelige form og cofaktoren ryger måske af
Navn af enzymer:
| Starten | Endelse |
| Hvad den gør (fx hvis den starter med Hydro, har enzymet noget med vand at gøre) | -ase |
Kendetegn for enzymer:
Ender altid på “ase”
Fungere som katalysator
DNA – RNA – protein (enzym)
Enzymer er som regel “specifikke”, det vil sige at hver enkelt proces er katalyseret af et bestemt enzym og ingen andre
Cofaktor: Stof der hjælper et enzym med at virke, og kan både være uorganiske og organiske
Uorganiske: typisk metal ioner (mineraler)
Organiske: vitaminer, især B-vitamin indgår i opbygningen af organiske cofaktorer
Cofaktorer kan opdeles i to grupper:
Co-enzym: kan være andre ting i cellen end en Cofaktor, er kun en del af enzymet når det katalysere noget (metal ioner er altid Co-enzymer)
Prostetisk gruppe: Fastbundet til enzymet kan ikke være andet end en Cofaktor
Hæmgruppe: den del der er i et enzym, der starter processen
Inhibitor: noget der hæmmer et enzym
Apoenzym: proteindelen af et enzym
Når proteiner indgår i enzymer fungerer de som katalysatorer
Holoenzym: et “helt” enzym (apoenzymet og cofaktoren går sammen)/den tertiære struktur
Temperatur optimum: Den temperatur hvor enzymet virker bedst
PH-Optimum: Den optimale PH-værdi
Inhibitor: kan hæmme enzymet i at binde med substratet —>
Varme kan gøre at substratet hopper ud af enzymet og derfor “deaktivere” enzymet på en måde
Uden vand ville enzymerne dø, da de har brug for meget vand, og mange kemiske forbindelser i kroppen ikke virke
Der er findes mange forskellige enzymtyper og hovedgrupper, dem der laver en kondensationsreaktion eller hydrolyser hedder hydrolaser
Enzymer har også den evne at den bruger meget mindre energi på at omdanne stoffer, en det normalt tager uden enzymer, pga. enzymets binding til substartet
Reaktionshastighed: substrat der bliver omdannet pr tidsenhed
Udviklingen sker da jo varmere det er jo hurtigere bevæger enzymet og substratet sig og efter den optimale temperatur falder hastigheden meget drastisk, da denaturering vil ske
Ændring af pH vil ændre på ladningen af bestemte sidegrupper i enzymets aminosyrer. Hvis de pågældende aminosyrer er en del af enzymets aktive center, mindskes enzymets evne til at binde substratet, ligesom enzymets generelle stabilitet mindskes, og en denaturering vil ske
Forskellige grupper
- EC 1, Oxidoreductases: catalyze oxidation/reduction reactions
- EC 2, Transferases: transfer a functional group (e.g. a methyl or phosphate group)
- EC 3, Hydrolases: catalyze the hydrolysis of various bonds
- EC 4, Lyases: cleave various bonds by means other than hydrolysis and oxidation
- EC 5, Isomerases: catalyze isomerization changes within a single molecule
- EC 6, Ligases: join two molecules with covalent bonds.