Enzymer

Enzymer virker som katalysator i kemiske processer eller forøger hastigheden af en kemisk proces

Et enzym virker på den måde at det foldes på en måde, så der i dets 3D-skruktur dannes et aktivt center hvor substrat bliver omdannet

Substrat: stoffet enzymet omdanner (substrat og enzymet hænger ikke sammen permanent)

Aktive center/site: det sted substratet ryger ind i

Det aktive center er typisk en fordybning i overfladen på enzymet hvor sidekæder fra  aminosyrer,  der  sidder  langt  fra  hinanden,  stikker  ud  i  bestemte  vinkler og afstande i forhold til hinanden. Disse sidekæder er aktive i forbindelse med selve katalysen. Har enzymet én eller flere cofaktorer tilknyttet, vil de oftest sidde i tilknytning til det aktive center

Enzymets siddekæder er dem der tiltrækker substratet ——->

Enzym-substrat-kompleks: når substratet er bundet/tiltrukket til enzymet med intermolekylære bindinger men ikke omdannet endnu, oftest hydrogenbindinger

Påvirker også bindingen af substratet

Induced fit: når substartet ændre form pga. de intermolekylære bindinger der bliver skabt, og det er 100% afgørende for enzymets katalytiske effekt

Produktet: stoffet eller stofferne substratet bliver omdannet til

Efter et enzym er færdig med at katalysere vender den tilbage til sin oprindelige form og cofaktoren ryger måske af

Navn af enzymer:
Hvad den gør (fx hvis den starter med Hydro, har enzymet noget med vand at gøre)
Slutter altid -ase.

Kendetegn for enzymer:
Ender altid på “ase”
Fungere som katalysator
DNA – RNA – protein (enzym)
Enzymer er som regel “specifikke”, det vil sige at hver enkelt proces er katalyseret af et bestemt enzym og ingen andre

Cofaktor: Stof der hjælper et enzym med at virke, og kan både være uorganiske og organiske

Uorganiske: typisk metal ioner (mineraler)

Organiske: vitaminer, især B-vitamin indgår i opbygningen af organiske cofaktorer

Cofaktorer kan opdeles i to grupper:

Co-enzym: kan være andre ting i cellen end en Cofaktor, er kun en del af enzymet når det katalysere noget (metal ioner er altid Co-enzymer)

Prostetisk gruppe: Fastbundet til enzymet kan ikke være andet end en Cofaktor

Hæmgruppe: den del der er i et enzym, der starter processen

Inhibitor: noget der hæmmer et enzym

Apoenzym: proteindelen af et enzym

Når proteiner indgår i enzymer fungerer de som katalysatorer

Holoenzym: et “helt” enzym (apoenzymet og cofaktoren går sammen)/den tertiære struktur

Temperatur optimum: Den temperatur hvor enzymet virker bedst

PH-Optimum: Den optimale PH-værdi

Inhibitor: kan hæmme enzymet i at binde med substratet —>

Varme kan gøre at substratet hopper ud af enzymet og derfor “deaktivere” enzymet på en måde

Uden vand ville enzymerne dø, da de har brug for meget vand, og mange kemiske forbindelser i kroppen ikke virke

Der er findes mange forskellige enzymtyper og hovedgrupper, dem der laver en kondensationsreaktion eller hydrolyser hedder hydrolaser

Enzymer har også den evne at den bruger meget mindre energi på at omdanne stoffer, en det normalt tager uden enzymer, pga. enzymets binding til substartet

Reaktionshastighed: substrat der bliver omdannet pr tidsenhed

Udviklingen sker da jo varmere det er jo hurtigere bevæger enzymet og substratet sig og efter den optimale temperatur falder hastigheden meget drastisk, da denaturering vil ske

Ændring af pH vil ændre på ladningen af bestemte sidegrupper i enzymets aminosyrer. Hvis de pågældende aminosyrer er en del af enzymets aktive center, mindskes enzymets  evne  til  at  binde  substratet,  ligesom  enzymets  generelle  stabilitet mindskes, og en denaturering vil ske

Forskellige grupper:

• EC 1, Oxidoreductases: catalyze redox reactions
• EC 2, Transferases: transfer a functional group (fx. a methyl or phosphate group)
• EC 3, Hydrolases: catalyze the hydrolysis of a lot of different bonds
• EC 4, Lyases: cleave various bonds by means other than hydrolysis and oxidation, fx. reduction or combustion
• EC 5, Isomerases: catalyze isomerization changes within ONE molecule
• EC 6, Ligases: join two molecules with covalent bonds, fx. DNA.